Abstract FR:

Le mecanisme d'echange du fer entre le nitrilotriacetato-fer(iii) et la serumtransferrine humaine ainsi que la lactoferrine bovine est determine en presence d'hydrogenocarbonate entre ph 6,5 et 9 par les techniques et methodes de la relaxation chimique associees aux spectroscopies d'absorption et d'emission de fluorescence. La serumtransferrine humaine et la lactoferrine bovine interagissent avec l'hydrogenocarbonate pour former chacune une entite proteique capable d'extraire le fer du nitrilotriacetate. Nous montrons que la capture du fer par les deux proteines carbonatees se fait d'une maniere identique et engendre des modifications de conformation suivies par des deprotonations lentes. L'echange de fer(iii) entre le chelate et le site-c de la proteine engendre la formation d'un complexe cinetique. Cette reaction est suivie par des modifications dans les conformations des proteines accompagnees par des pertes de 4 a 5 protons, cela permet aux transferrines monoferriques soit d'atteindre son etat thermodynamique final, soit de capturer un second fer. Nous avons determine toutes les constantes cinetiques et d'equilibres impliquees dans le mecanisme de capture du fer par ces deux transferrines.