Abstract FR:

Cette these a eu pour objet l'etude du role du cytosquelette actine-myosine ii dans la mobilite et le processus de capping chez entamoeba histolytica, amibe responsable de l'amibiase. Lors du capping, les recepteurs de surface sont concentres dans l'uroide forme au pole posterieur des amibes. La localisation cellulaire de la myosine ii a l'uroide et l'inhibition de l'activite du cytosquelette suggerent que l'activite du complexe actine-myosine ii est necessaire au capping chez e. Histolytica. Un mutant de la myosine ii surexprimant la meromyosine legere confirme ces observations. En effet, une diminution significative du processus de capping et de formation de l'uroide chez les amibes mutantes, ainsi qu'un defaut de mobilite et de division cellulaire ont ete observes. C'est le premier mutant affecte dans ses fonctions du cytosquelette decrit chez ce parasite. L'etude de l'interaction d'un recepteur subissant le capping, la lectine gal-galnac, avec le cytosquelette sous-cortical a mis en evidence la participation de proteines reconnues par des anticorps anti-spectrine, anti--actinine et anti-plastine qui co-localisent avec le recepteur lectine a l'uroide lors de l'induction du capping. Des experiences d'interaction entre le domaine cytoplasmique du recepteur lectine et des proteines d'amibes ont permis d'isoler une proteine de 75 kda possedant des homologies avec la spectrine. La propriete de liaison de ce recepteur avec la spectrine a ete verifiee et le site d'interaction localise juste en aval du domaine trans-membranaire du recepteur lectine. C'est la premiere fois qu'un domaine de liaison a la spectrine d'un recepteur de surface est identifie. Ainsi, la myosine ii est associee aux mecanismes de mobilite cellulaire chez e. Histolytica et en particulier au capping. L'interaction d'un recepteur qui subit le capping semble impliquer l'activite de proteines du cytosquelette appartenant a la famille de la spectrine et dependre de mecanismes de regulation en cours d'etude