Abstract FR:

La spectrine a d'abord ete decrite et caracterisee dans les erythrocytes humains ou elle a, entre autres fonctions, de former un reseau sous-membranaires avec l'actine f, et d'ancrer ce reseau a la membrane par l'intermediaire de l'ankyrine. Mais la spectrine n'est pas uniquement trouvee dans les erythrocytes, puisqu'elle est repartie dans tout le regne animal, d'acanthamoeba jusqu'aux mammiferes. Si ces spectrines ont des fonctions communes (liaison a l'actine f); elles peuvent aussi presenter des fonctions propres. Nous avons montre que la spectrine de cerveau etait apte a se lier aux neurofilaments, par l'intermediaire de leur sous-unite de faible poids moleculaire nf-l (70 kda). Nous avons aussi montre que cette interaction etait regulee par la calmoduline, et qu'lle avait lieu dans les conditions physiologiques. Nous avons aussi montre que l'interaction de la spectrine de cerveau et des neurofilmanents se faisait surd la partie n-terminale du domaine central des neurofilaments. La spectrine, qui est composee de deux sous-unites alpa et beta, se lie aux neurofilaments par sa sous-unite beta, probablement par le domaine n-terminal de cette sous-unite. La spectrine de cerveau se lie aussi aux microfilaments d'actine par l'intermediaire de sa sous-unite beta, la sous-unite alpha ayant un role dans la stabilisation de la sous-unite beta, et facilitant son interaction avec les microfilaments. Il semble que le domaine par lequel la spectrine de cerveau se lie aux microfilaments presente des homologies avec le domaine de l'alpha-actinine qui se lie aux microfilaments. Nous recherchons si les domaines d'interaction de ces deux proteines sont communs