Abstract FR:

A partir d'un extrait de muscle diaphragma de bovin, une chromatographie de gel filtration sur sephadex g100 a permis de separer quatre fractions inhibitrices (f-i, f-ii, f-iii et f-iv) possedant des specificites variables vis a vis des proteinases testees (papaine, trypsine et chymotrypsine). Au cours de ce travail, nous avons analyse la fraction f-iii a partir de laquelle nous avons purifie une proteine inhibitrice de la papaine, d'un poids moleculaire voisin de 34kda. C'est une proteine monomerique, stable a la temperature, aux variations de ph, aux agents reducteurs et a la proteolyse. L'activite inhibitrice est conservee plusieurs jours a 4c. L'inhibiteur 34kda est specifique des cysteine proteinases. Il inhibe fortement la papaine (ki=97nm), la cathepsine l (ki=17nm) et a un degre moindre la cathepsine b (ki=315nm) et la cathepsine h (ki=218nm). Concernant la cathepsine l, enzyme la plus sensible, d'autres parametres cinetiques ont ete calcules pour mieux caracteriser l'interaction avec l'inhibiteur musculaire. Ainsi, l'inhibiteur apparait jouer un role physiologique in vivo dans la regulation de la cathepsine l. La disponibilite d'un serum specifique contre l'inhibiteur musculaire 34kda a permis de montrer que l'inhibiteur 34kda musculaire est une proteine ubiquitaire dans le bovin puisqu'il est present dans le muscle, le cur, la rate, le foie et le poumon. En revanche, cette proteine est absente dans le plasma. C'est un inhibiteur intracellulaire, present dans toutes les fibres musculaires avec une predominance dans les fibres de type i (rouge a contraction lente) ayant probablement une localisation cytoplasmique et membranaire dans la cellule musculaire