Abstract FR:

La phosphatase alcaline (pal) et un enzyme largement repandu dans tous les regnes et dont le role biologique precis n'a toujours pas ete etabli. Compte tenu de la localisation membranaire de la pal, il etait interessant d'etudier son activite proteine phosphatase au sein de son environnement naturel. Dans un premier temps, nous avons pu montrer en utilisant comme substrat de l'enzyme le para-nitrophenyl-phosphate que l'activite qui revient a la pal au sein des membranes plasmiques etait relativement faible au ph physiologique. Dans une seconde approche, les phosphorylations endogenes ont ete analysees par autoradiographie apres separation electrophoretique. Ainsi, 2 phenomenes cinetiques ont ete mis en evidence: la phosphorylation des proteines par les proteines kinases et la formation de 2 intermediaires de phosphorylation de la pal, de masse moleculaire 151 et 135 kda. Le bromolevamisole, un puissant inhibiteur de la pal stabilise ces 2 intermediaires de phosphorylation, et parallelement a cette inhibition l'accumulation d'une phosphoproteine de 18 kda est observee. Si la pal ne semble pas etre la principale proteine phosphatase des membranes plasmiques de foie de rat, l'identification de la 18 kda devrait toutefois permettre une meilleure comprehension du role de cet enzyme