Abstract FR:

L'héparine, le dermatane sulfate et le fucane sont des polysaccharides sulfatés naturels catalysant la réaction d'inhibition de la thrombine par l'antithrombine III (atIII) et le deuxième cofacteur de l'héparine (hII). L'atIII et l'hcII ont été immobilisés sur des supports de concanavalinea-sepharose. Après l'étude de l'influence de la force ionique sur l'adsorption des trois polysaccharides sulfatés sur ces deux supports (ainsi que de trois derivés resulfatés du dermatane sulfate), des fractions de haute affinité pour les deux inhibiteurs ont été isolées. Ces fractions fixées à l'atIII et l'hcII immobilisés ont une affinité augmentée pour les deux inhibiteurs, comparée à celle des polysaccharides non fractionnés. Elles possedent aussi une activité catalytique, vis-a-vis de l'inhibition de la thrombine, plus importante que celle des polysaccharides non fractionnés. Alors que l'héparine réagit principalement sur la réaction atIII/thrombine, le fucane, lui, catalyse essentiellement la réaction hcII/thrombine. Le dermatane sulfate natif est spécifique de l'hcii alors que la résulfatation de ce polysaccharide permet l'interaction avec l'actIII. Enfin, il semble que les sites de fixation de l'hcII et de l'atIII, au niveau des molécules d'héparine et de fucane, sont fortement dépendants et posséderaient des séquences communes.