Abstract FR:

L'objectif de ce travail etait de connaitre l'influence du polymorphisme musculaire sur le pouvoir thermogelifiant des proteines myofibrillaires et d'etablir une relation entre les proprietes viscoelastiques des gels proteiques et leur ultrastructure. Quatre classes de muscles ont ete identifiees chez le lapin : i, iia, iib et iic. L'evolution des proprietes viscoelastiques des gels a ete suivie au cours d'un balayage en temperature de 30 a 80c. Quelle que soit la force ionique (0,2 m ou 0,6 m kcl), les proteines des muscles de type iib et iic forment les gels les plus rigides a 80c, les proteines de type i les gels les moins resistants et les proteines des muscles iia des gels de rigidite intermediaire. Ces differences de rigidite ont ete reliees a des differences d'ultrastructure des reseaux proteiques. Les gels les plus resistants sont denses et de type globulaire, les gels les plus faibles sont constitues de structures de grande taille qui engendrent des vides importants. L'abaissement graduel de la force ionique favorise l'association des proteines myofibrillaires sous forme de filaments qui vont interagir pour former un gel avant chauffage. Le traitement thermique des structures filamenteuses conduit a la formation de gels plus rigides qu'a 0,6 m kcl. A force ionique elevee, un effet synergique des proteines de type i sur les proteines de type iib a ete observe pour un rapport i/iib de 1/1. Cette synergie est beaucoup moins marquee a faible force ionique et pour un rapport i/iib de 1/9. Le role exact de chacune de ces proteines dans les gels composites n'est pas connu. A faible force ionique, le traitement hautes pressions induit la gelification des proteines myofibrillaires alors qu'a forte force ionique un traitement thermique ulterieur est necessaire pour obtenir un gel. L'influence de la pressurisation des proteines myofibrillaires sur leurs proprietes thermogelifiantes est dependante du type musculaire et de l'intensite de la pression.