Abstract FR:

Chez les plantes a metabolisme photosynthetique de type c#4, la phosphoenolpyruvate carboxylase (ec 4. 1. 1. 31, pepc) est l'enzyme cle de la fixation du co#2 atmospherique. Son activite est soumise a deux niveaux de controle: metabolique, par son substrat (phosphoenolpyruvate), des effecteurs positifs (glucose 6-p) ou negatifs (l-malate), et par phosphorylation d'un residu serine du domaine n-terminal, a la lumiere. Cette modification provoque une augmentation de l'activite catalytique et de l'ic#5#0 pour le l-malate de l'enzyme. L'etude de la chaine de transduction du signal photonique a ete faite sur des protoplastes de cellules de mesophylle de digitaria sanguinalis. Une approche pharmacologique, associee a la microscopie confocale et a la cytometrie en flux, a permis d'impliquer dans le processus d'activation de la pepc-kinase 1) l'alcalinisation du ph cytosolique ; provoquee in situ par une base faible, et in planta par l'internalisation de l'acide 3-phosphoglycerique sous forme protonee dans les chloroplastes de mesophylle, 2) l'activite d'une phospholipase c, 3) le ca#2#+: il serait mobilise par ouverture de canaux situes sur le tonoplaste et specifiquement actives par l'inositol trisphosphate. Le calcium et la calmoduline sont des elements intermediaires de la chaine ; ces deux composes auraient pour cible une proteine kinase dependante du ca#2#+, differente de la pepc-kinase, et 4) une etape de synthese proteique, de la pepc-kinase elle-meme ou d'un facteur d'activation, stimulee par la proteine kinase sensible au calcium et a la calmoduline. Dans le contexte de la photosynthese c#4, la phosphorylation de la pepc permet de proteger l'enzyme contre le l-malate et de coordonner l'activite des cycles c#4 et de calvin-benson en fonction des conditions environnementales