Abstract FR:

La proteine bande 3 (b3) est formee d'un domaine transmembranaire qui permet l'echange des anions et d'un domaine cytoplasmique qui concourt a la stabilite de la membrane par ses interactions avec les proteines du squelette et avec les proteines cytosoliques. Nous avons etudie le role de la phosphorylation de la b3 sur les proprietes fonctionnelles de ces deux domaines. Plusieurs proteine-kinase membranaires phosphorylent la b3 sur des sites distincts. Leur activation preferentielle par mg#+#+ ou mn#+#+ a permis de phosphoryler la b3 avec une proportion differente de phosphoaminoacides avant de l'isoler. L'etude du transport du sulfate, realisee dans les vesicules lipidiques reconstituees en presence de b3 issue de membranes phosphorylees en presence de mg#+#+ ou mn#+#+, met en evidence un role regulateur de la phosphorylation sur la fonction de transport des anions que nous attribuons a la presence de p-ser sur la proteine. L'etat de phosphorylation de la b3 ne regule pas la fixation de la g3pdh aux membranes d'erythrocytes dans des conditions de phosphorylation physiologiques. Une alteration de cette fixation aux membranes de globules rouges drepanocytaires a ete observee, que nous n'avons pu rapporter ni a une anomalie de la phosphorylation ni a un phenomene oxydatif aigu