Abstract FR:

Les molecules chaperons forment une classe de proteine qui fixent selectivement les polypeptides naissants, non replies, mal replies, ou agreges, en reconnaissant des regions hydrophobes exposees par les proteines depliees. Cette propriete est la base de l'implication des machines chaperons (dnak/dnaj/grpe) et (groel/groes) dans des processus cellulaires tels que le repliement, l'adressage, la renaturation des proteines, et le controle des interactions proteine-proteine. Les chaperons fonctionnent en collaboration avec leur cochaperon. Nous avons etudie l'interaction entre les machines chaperons d'e. Coli et leurs substrats proteiques et l'effet produit par la presence des cochaperons. Groes diminue la specificite de groel pour les acides amines hydrophobes et augmente celle pour les acides amines hydrophiles. Dnaj attenue les sites hydrophobes de dnak cependant qu'il renforce le site arg/lys. Par ailleurs, dnaj augmente significativement l'interaction entre dnak et les peptides en helice. Au contraire des hsp90 qui semblent interagir avec de nombreuses proteines natives, dnak et groel interagissent principalement avec des proteines depliees. Cependant, nous avons montre que dnak et groel interagissent plus frequemment qu'on ne le suppose avec les proteines natives. L'affinite de dnak est en correlation avec l'hydrophobicite de surface des proteines natives. Nous avons etudie l'interaction entre dnak et les proteines membranaires, et nous avons montre que dnak interagit fortement avec les proteines membranaires solubilisees et beaucoup moins avec celles inserees dans les membranes. Enfin, dans une etude in vitro, nous avons montre que dnaj presente une activite proteine disulfure isomerase. Et nous presentons en plus, un travail portant sur l'expression et l'etat d'oxydoreduction des proteines d'e. Coli dans des mutants redox et notamment des mutants de dnaj.