Abstract FR:

Les porphyrines de fer de valence elevee, intermediaires qui jouent un role important dans les mecanismes des hemoproteines comme les peroxydases, les catalases et les cytochromes p450 ne sont pas totalement caracterises. Les caracteristiques spectrales des etats oxydes des peroxydases et de composes modeles simples de structure similaire et d'etat d'oxydation ont elucide plusieurs conjectures sur la structure de certaines especes. Les porphyrines oxo ferryl -radical cation et les porphyrines oxo ferryl neutres ont ete par oxydation par m-cpba des complexes hydroxo, chloro, triflato des (porphyrines : cl#8tmp, br#8tmp, br#7tmp, tmtmp, br#1tmtmp, t-br#2tmtmp et tmtdcpp)-fer(iii) dans le chlorure de methene avec ou sans methanol. De nouveaux complexes de valence elevee ont ete caracterises par differentes techniques spectroscopiques (uv-vis. , rmn #1h, rpe, mossbauer et resonance raman) et sont compares a d'autres complexes oxoferryl porphyrines -radical cation generes a partir d'autres tetraarylporphyrines (tmp et tdcpp)-fer(iii). Nous avons trouves que ces composes se distinguent par leurs proprietes spectroscopiques uv-vis. , rpe, mossbauer et rm #1h et nous avons montre que le couplage spin-spin est ferromagnetique dans tous les cas. Ce couplage est cependant plus intense dans les composes obtenus avec les porphyrines du type tmph#2, tdcpph#2 et x#8tmph#2 que dans les porphyrines tmtmph#2 et tmtdcpph#2. Ce couplage spin-spin augmente en intensite dans les composes contenant les porphyrines meso-bromees br#ntmtmph#2 (n = 1,2-cis et 2-trans). Nous avons montre par spectroscopie exafs que l'espece qui se forme en utilisant un exces de d'oxydant (k(222)o#2/co#2) est un compose oxo du manganese(iv) qui est spin-fort et, tres probablement, penta-coordine |mn=o(tpivpp)|. La distance mn=o trouvee par exafs dans ce compose est proche de 1. 69 0. 02a.