Abstract FR:

Les travaux présentés portent sur l'étude du mécanisme moléculaire de transmission par puceron du virus de la mosaïque du chou-fleur (CaMV, famille des caulimovirus). Ce virus produit une protéine non structurale de 18 kda (p18), appelée facteur assistant de la transmission (fat), indispensable a sa transmission. L'hypothèse du mécanisme d'action de cette protéine est qu'elle établirait un lien physique entre le virus, d'une part, et son insecte vecteur, d'autre part. Nous avons démontré qu'il existait en effet une interaction spécifique entre la p18 et la particule virale. Le domaine responsable de cette interaction est représenté par les 31 acides amines c-terminaux de la p18 dans lequel nous avons identifié deux acides aminés clé. La formation du complexe p18/virus est une condition nécessaire mais non suffisante à la transmission du CaMV. Nous avons également montré que la p18 pouvait se structurer en formations paracristallines in vitro, (lorsqu'elle est produite en système baculovirus/cellules d'insecte) mais également in vivo, en plantes infectées. Ces paracristaux constitueraient une forme de stockage de la protéine. A la suite de ces résultats, nous avons identifié dans la séquence de la protéine un motif particulier susceptible de former une structure secondaire appelée coiled coil. Des expériences préliminaires montrent que cette région est critique pour la production de la protéine. Enfin, nous avons montré que la p18 pouvait former un complexe stable avec les microtubules cellulaires, lui conférant des propriétés d'une MBP (microtubule binding protein), mais la signification d'une telle interaction reste à déterminer. L'intervention du cytosquelette cellulaire dans le processus de transmission d'un virus phytopathogène est un concept qui peut ouvrir d'autres voies de recherche dans ce domaine.