La protéine chaperonne Hsp90 dans l'environnement des microtubules : impact de l'acétylation de l'α-tubuline sur sa signalisation et recherche des protéines partenaires/clientes spécifiques de chaque isoforme
Institution:
Paris 11Disciplines:
Directors:
Abstract EN:
In this work, we have shown that acetylation of alpha-tubulin, when polymerized into microtubules, is a post-translational modification that plays an important role in the recruitment of Hsp90 to the microtubule lattice and also in regulating the activity of some of its client proteins such as the oncoprotein Akt/PKB, the tumor suppressor p53 and the endothelial enzyme eNOS. In addition, we have identified 78 partner/client proteins of Hsp90 in the microtubule environment. Two of them seem to specifically associate with Hsp90 alpha and 25 with Hsp90 beta.
Abstract FR:
Dans ce projet, nous avons montré que l’acétylation de l’alpha-tubuline, sous sa forme polymérisée en microtubules, est une modification posttraductionnelle jouant un rôle important dans le recrutement microtubulaire d’Hsp90 et sur la régulation de l’activité de certaines de ses protéines clientes comme l’oncoprotéine Akt/PKB, le suppresseur de tumeur p53 et l’enzyme endothéliale eNOS. D’autre part, nous avons ident i f ié 78 protéines par tenaires/clientes d’Hsp90 dans l’environnement des microtubules dont 2 sont potentiellement spécifiques d’Hsp90 alpha et 25 d’Hsp90 beta.