Abstract FR:

La proteine male d'e. Coli est necessaire pour le transport du maltose et pour la reponse chimiotactique vers ce sucre. Nous avons remplace par mutagenese dirigee les 8 trp et l'asn294 de la proteine par des alanines et etudie l'influence de ces mutations sur la fixation du sucre, le transport et la chimiotaxie. A partir de la structure tridimensionnelle de la proteine et des mutations decrites affectant les diverses interactions de male, nous avons propose un premier modele 3-d d'interaction de la proteine avec le complexe de la membrane interne malfgk et la proteine tar. Nous avons etudie dans le gene male deux sites internes permettant l'insertion d'un polypeptide etranger. A l'aide d'anticorps monoclonaux et polyclonaux diriges contre les sequences inserees, nous avons montre que les peptides sont soumis a des contraintes differentes suivant le site d'insertion. Les vecteurs male se sont reveles tres efficaces pour l'induction d'anticorps contre le peptide insere et contre la proteine native. Nous avons etudie le role du mode de presentation sur l'immunogenicite des proteines. Ces etudes permettent d'envisager d'utiliser ce systeme pour la construction de vaccins utilisant, soit la proteine recombinante purifiee, soit une bacterie attenuee comme vehicule