Abstract FR:

Nous avons quantifie par analyse calorimetrique differentielle (a. C. D. ) et dichroisme circulaire (d. C. ) les effets combines de differentes conditions physico-chimiques d'environnement et de differents traitements thermiques de deux proteines du blanc d'uf (ovalbumine, ph#i=4,5, et lysozyme, ph#i=10,7). Les changements de structure tertiaire de l'ovalbumine (5%) a ph 3 et 7 ne semblent pas affectes par la force ionique jusqu'a une concentration en nacl de 0,4-0,5m. Au-dela, l'agregation est renforcee et se superpose a la denaturation. L'ecart entre temperatures de debut de pic de denaturation et de disparition des helices augmente avec la force ionique. A ph 3, l'ovalbumine developpe des feuillets avant la disparition des helices. D'ou de faibles valeurs de h et une concordance entre les temperatures de debut d'augmentation du taux de feuillets et de la viscosite. Les interactions s'etablieraient par des feuillets intermoleculaires. Au contraire, force ionique et ph n'ont que peu d'effet sur les changements de structure du lysozyme. A ph 7, le pic obtenu par a. C. D. N'engloberait pas d'agregation irreversible. Une agregation partielle n'apparaitrait qu'au-dela de 86c. Le chauffage de melanges des deux proteines dans les rapports molaires ov/lys 5:1, 1:1, 1:3 met en evidence des interactions entre les deux proteines observables tant par d. C. Que par a. C. D. Ainsi que par techniques rheologiques. Les pressions de surface des solutions de proteines isolees (0,5%) diminuent avec le traitement thermique par sauts correspondant a la fois aux changements de structures secondaires et a l'augmentation de la viscosite, donc de l'agregation au sein de la solution. Les resultats des techniques d'evaluation de la stabilite des mousses formees par bullage (suivi du drainage par conductimetrie, mesure d'un temps caracteristique de stabilite par ajustement de la cinetique de drainage, analyse d'images) sont discutes en termes de changements de structure et d'agregation.