Abstract FR:

Nous avons purifie un complexe bi-enzymatique chez une algue verte unicellulaire, chlamydomonas reinhardtii. Cet edifice supra-moleculaire, de masse moleculaire egale a 460 kda, est constitue de deux dimeres de phosphoribulokinase et de deux tetrameres de glyceraldehyde-3-phosphate deshydrogenase (glyceraldehyde-3-phosphate deshydrogenase), deux enzymes non consecutives du cycle de benson-calvin. La phosphoribulokinase, inseree dans ce complexe bi-enzymatique, presente une activite non negligeable a l'etat oxyde (3,25 s##1/site), contrairement a la meme forme isolee stable (0,06 s##1/site). La dilution de cet edifice supra-moleculaire entraine sa depolymerisation et permet de liberer une forme metastable de la phosphoribulokinase, dont l'activite catalytique est considerablement augmentee (56 s##1/site). Cette forme tend lentement a perdre son activite au cours du temps. La glyceraldehyde-3-phosphate deshydrogenase impose a la phosphoribulokinase une conformation qui lui confere une activite a l'etat oxyde. Ce transfert d'information entre deux proteines se traduit par des energies de stabilisation qui augmentent l'efficacite catalytique de la phosphoribulokinase. Apres la dissociation du complexe, il demeure un effet d'empreinte de la glyceraldehyde-3-phosphate deshydrogenase sur la phosphoribulokinase qui, de nouveau, permet d'accroitre son efficacite catalytique. Le transfert d'information et l'effet d'empreinte, bien que modifies, persistent lors de la reduction des deux enzymes.