Abstract FR:

La purification de la gdp-mannose deshydrogenase, enzyme clef de la biosynthese des alginates de pseudomonas aeruginosa a ete realisee au laboratoire a partir de souches mucoides obtenues au laboratoire. La proteine est constituee d'un polypeptide de 48 kdaltons donnant une proteine asymetrique de 58 kdaltons. Les etudes enzymatiques ont mis en evidence le caractere allosterique de la proteine qui possede une association forte avec un nucleisodosucre. La caracterisation de cette molecule (presence d'un noyau guanine, d'acide uronique et de gdp) concorde avec la presence sur l'enzyme d'une molecule de substrat fixe au site actif de facon covalente dans un etat de demi-oxydation. Un modele de fonctionnement enzymatique a ete propose tenant compte des renseignements structuraux et enzymatiques obtenus. Une strategie d'inhibition de la biosynthese des alginates a ete elaboree a partir du gdp-mannose. Les molecules testees ont montre une inhibition de la gdp-mannose deshydrogenase et permis de verifier la specificite de fixation du substrat par la partie guanosine