Abstract FR:

Cette these est consacree surtout a l'exploration de deux domaines fonctionnels de la polyproteine 206 kda du virus de la mosaique jaune du navet (tymv), la proteinase et la ntpase-helicase, par expression de chaque domaine dans un systeme bacterien. La proteinase virale a ete caracterisee in vivo. Une serie de deletions et de mutations ont permis la delimitation du domaine proteolytique ainsi que l'identification des sites actifs. Le microsequencage du fragment c-terminal du clivage a permis la localisation precise du site de clivage de la proteinase sur la proteine 206 kda. Le domaine ntpase-helicase, designe ainsi sur la base d'homologies de sequence avec d'autres proteines connues, a ete caracterise in vitro a partir de la proteine purifiee. Nous avons montre que cette proteine presente une activite atpase et gtpase, qu'elle fixe un analogue nonhydrolysable de l'atp et enfin, qu'elle presente une affinite pour l'arn. Le site actif de l'activite ntpase, ainsi qu'une des regions impliquees dans l'interaction avec l'arn ont ete identifies