Abstract FR:

Bacillus thuringiensis israelensis (bti) est une bacterie a gram (+), qui a la particularite de produire au cours de la sporulation des inclusions cristallines, toxiques pour les larves de certains dipteres vecteurs de maladies tropicales. Les cristaux de bti sont constitues de quatre polypeptides majeurs de 28 kda, 68 kda, 125 kda et 135 kda. Les genes codant pour les proteines de 28, 125 et 135 kda et pour un polypeptide mineur (orf1) ont ete clones. Les proteines de 125 kda et 135 kda et le produit d'orf1 appartiennent a une famille de proteines de type 130 kda et possedent une moitie carboxy-terminale similaire, la partie amino-terminale qui constitue le motif toxique etant variable. L'etude de l'activite des produits des genes clones a mis en evidence que la proteine de 28 kda n'est pas essentielle pour l'activite larvicide; les proteines de 125 kda et 135 kda, ainsi que le produit d'orf1 sont en revanche impliques, seuls ou en association, dans la toxicite des cristaux de bti. Chacune de ces proteines possede une specificite d'action differente, mais aucune ne presente le niveau de toxicite des cristaux de la souche de bti. La toxicite importante des cristaux de bti serait le resultats d'un phenomene de synergie entre plusieurs constituants du cristal. La presence de sequences d'insertion, designees is240, a ete detectee, au voisinage du gene codant pour la proteine de 125 kda. Un essai d'amelioration de potentialites de bti, par introduction dans cette bacterie de genes codant pour des toxines actives sur larves de moustiques, provenant d'une autre bacterie entomopathogene (bacillus sphaericus) est egalement presente