Abstract FR:

Comme chez les mammiferes, les spermatozoides du lezard vivipare subissent des processus de maturation dans l'epididyme. Parmi les composes synthetises par cet organe, une famille proteique majoritaire, les lesp, a ete etudiee sur le plan physiologique, biochimique et moleculaire. Leur expression est controlee par les androgenes testiculaires. Secretees dans la lumiere epididymaire, les lesp constituent une part importante du sperme et se fixent de maniere non labile sur la tete des spermatozoides. La famille des lesp se compose de 9 elements proteiques de meme pm apparent (18 kda) mais de pi varies (de 3,5 pour lesp 1 a 9 pour lesp ix). L'analyse de la structure des lesp a ete menee d'une part grace au microsequencage des extremites nh2 terminales des divers elements de la famille et d'autre part grace au clonage et au sequencage de 3 adnc specifiques. Cette etude nous a permis de montrer que les regions non codantes des adnc sont tres remaniees alors qu'elles sont tres conservees au niveau de leur orf. Nous avons pu classer les proteines lesp en 5 groupes tres homologues. Ils presentent entre deux dix pour cent de divergences ponctuelles, laissant supposer que 5 populations d'arnm sont a l'origine de la famille lesp. Au sein de chaque groupe les sequences proteiques sont identiques, la diversite observee pouvant etre imputee a des mecanismes post-traductionnels. De plus, une analyse preliminaire en southern blot indique qu'il s'agit d'une famille multigenique. L'analyse informatique de la sequence de l'adnc complet codant pour l'element lesp iv a montre que ce dernier presente des structures primaire et secondaire caracteristiques et homologues a celles des differents membres de la superfamille des lipocalines. Cette famille regroupe entre autres des proteines de liaison et de transport de petites molecules hydrophobes et particulierement des retinoides