Abstract FR:

Dans les hépatocytes isolés de rat, l'addition de calcium dans le milieu d'incubation induit une augmentation transitoire de deux activités S6 peptide kinases. Cette activation qui est maximale après 10 minutes d'incubation est inhibée par la glutamine et un milieu hypoosmolaire. Ces activités S6 peptide kinases sont impliquées dans la régulation du métabolisme du glycogène. Une relation inverse entre les activités glycogène synthase et S6 peptide kinase a été établie. Dans les hépatocytes incubés, l'activité S6 peptide kinase majeure correspond à une protéine kinase d'un poids moléculaire apparent de 40 kDa. Purifiées à partir de foies entiers, ces deux S6 peptide kinases apparaissent comme deux isoformes d'une seule protéine kinase. Cette protéine kinase, qui est une S6 kinase (p40[S6K]) est différente de la p70[S6K] et de la p90[RSK] et les séquences peptidiques obtenues suggèrent que cette kinase est une nouvelle S6 kinase. Cette p40[S6K] présente la particularité de se réactiver en présence de Mg-ATP (phénomène d'autophosphorylation).