Abstract FR:

La determination de la premiere structure d'une molecule d'immunoglobuline (ig) a montre une chaine polypeptidique organisee en domaines ou les brins sont disposes en deux feuillets antiparalleles. La disposition et la connectivite des brins est typique et caracterise le repliement de type ig (ig fold). Ce mode de repliement a ete retrouve dans d'autres proteines distinctes des igs. Ces proteines constituent un groupe heterogene, communement appele la superfamille des igs. Nous nous sommes pose la question suivante : l'apparition de ce type de repliement dans des proteines non apparentees est-elle commandee par un ancetre commun, ou ce repliement constitue-t-il un etat particulierement stable et robuste sur le plan thermodynamique. Pour tenter d'y repondre, nous proposons dans un premier temps une banque de donnees regroupant les membres de la superfamille, et nous montrons l'heterogeneite de cette superfamille en terme de fonctions biologiques, de distribution tissulaire et d'apparition dans diverses especes. Dans un deuxieme temps, nous comparons les sequences et l'architecture des membres de la superfamille dont on connait la structure 3d. Finalement, nous modelisons la structure 3d de la prolactine de lapin en complexe avec le domaine extracellulaire de son recepteur, lui-meme membre de la superfamille des igs. L'hypothese la plus plausible concernant le cheminement evolutif de cette superfamille serait qu'evolutions convergente et divergente aient opere de concert, l'une au plan global de la superfamille, l'autre au sein des sous-familles la composant.