Abstract FR:

Ce travail concerne la modelisation des segments peptidiques a la surface des proteines globulaires ainsi que la modelisation dans l'espace des structures secondaires en helice-alpha. Dans la premiere partie de notre travail, nous avons mis au point un algorithme de recuit simule (esap) pour modeliser les boucles a la surface des proteines. Le processus de recuit simule est effectue en utilisant une methode acceleree de monte carlo qui utilise une fonction d'energie potentielle de geometrie rigide et les variables collectives pour guider la recherche conformationnelle. La structure obtenue a l'etape finale est caracterisee par la moyenne des positions atomiques et par l'energie interne a temperature ordinaire. Cette methode a ete appliquee a la modelisation des boucles hypervariables des immunoglobulines et des boucles d'autres proteines dont la taille n'excede pas 12 residus. Avec un nombre limite de processus de recuit simule, entre 5 et 10, et en partant d'une conformation etendue, nous avons obtenu des structures de boucles dont les valeurs de deviation standard (rmsd) du squelette peptidique par rapport aux structures natives connues, etaient comprises entre 0. 3 et 1. 6 a selon le systeme (1. 0 a de rmsd en moyenne pour le site antigenique de hyhel-5). Ces structures sont identiques ou proches a 0. 6 a pres de la structure d'energie interne minimale et nous proposons d'utiliser, comme critere de selection, l'energie interne pour la modelisation des boucles de structure inconnue. La seconde partie de notre travail s'est concentree sur le developpement d'un algorithme de modelisation tridimensionnelle des structures en helice-alpha. Cet algorithme a ete teste sur le cytochrome b 562 et applique a la modelisation des 4 helices de l'hormone prolactine bovine