Abstract FR:

Le système protéolytique de 15 souches de Streptococcus thermophilus est étudié. Toutes présentent une activité caséinolytique et aminopeptidasique intracellulaire après perméabilisation des cellules par le Triton X-100. Ces activités ont été retrouvées dans les cellules entières non traitées. D'où l'hypothèse que ces enzymes seraient liées à la membrane ou à la paroi cellulaire. Le traitement des cellules au Triton X-100 augmente considérablement ces activités. Plusieurs souches de S. Thermophilus libèrent ces enzymes dans le milieu de culture, la souche CNRZ 302 montre la plus importante activité caséinolytique et aminopeptidasique exocellulaire. Une protéase exocellulaire de S. Thermophilus CNRZ 302 a été isolée, purifiée et caractérisée. Elle présente une activité optimale à pH neutre et à 421 C. Elle a une masse moléculaire de 60 000. Elle hydrolyse les caséines K, β et plus lentement la caséine αs et elle ne montre pas d'activité aminopeptidasique, elle serait une endoprotéinase neutre