Abstract FR:

L'objectif principal de ce travail est d'etudier deux proteines du placenta humain: l'enzyme 2'5' a synthetase 100 kda impliquee dans l'action antivirale du systeme interferon et la p100-rasgap, une proteine regulatrice de la voie mitogenique mediee par ras. Des methodes originales de purification ont ete mises au point. La p100-rasgap et la 2'-5' a synthetase 100 kda ont ete purifiees jusqu'a presque homogeneite. Cette etude concerne: 1) proprietes catalytiques de la 2'-5' a synthetase 100 kda, 2) localisation predominante de la 2'-5' a synthetase dans les trophoblastes, 3) activation de l'enzyme par des fragments de l'arn hiv-1, 4) caracterisation de la p100-rasgap placentaire en comparaison avec la p120-rasgap, 5) obtention d'anticorps monoclonaux a partir de l'immunisation des souris avec la p100-rasgap purifiee et la mise en uvre d'une methode immunometrique a deux sites, 6) augmentation de l'activite de la 2'-5' a synthetase par la p100-rasgap. L'abondance de la p100-rasgap dans les trophoblastes, l'exces des proteines gaps dans ces cellules par rapport a ras (gap/ras = 50/1) suggerent d'autres fonctions que celle de regulation de la proliferation et de la differenciation des trophoblastes mediee par ras. Le fait de l'activite importante de la 2'-5' a synthetase et la potentialisation de l'activite de l'enzyme par la p100-rasgap nous conduisent a formuler l'hypothese selon laquelle la p100-rasgap via la 2'-5' a synthetase pourrait participer au systeme de defense contre une infection transplacentaire