Abstract FR:

L'hemoglobine extracellulaire d'arenicola marina a ete purifiee. Son image au microscope electronique montre une structure hexagonale en deux etages, formee de 12 sous-multiples identiques. Sa masse moleculaire determinee par la diffusion des rayons x est 3 millions da et son phi est de 4,6. Cette proteine est composee de 6 types de chaines (a#1, a#2, b#1, b#2, c et d). Un modele d'architecture moleculaire a ete etabli sur la base des resultats d'electrophorese, de sequence n terminale ainsi que des resultats de la diffusion des rayons x. Les chaines a#2, b#1 et b#2 forment un trimere et sont reliees par des ponts disulfures. A ce trimere, la chaine a, est liee par des liaisons non covalentes pour former un tetramere. Trois tetrameres forment le douzieme de la molecule, les chaines c et d assurant la cohesion de l'ensemble de la proteine. Les chaines a#1, a#2, et b#1 presentent une homologie de sequence avec l'erythrocruorine d'un autre polychete, tylorrhynchus heterochaetus. On observe egalement la conservation de residus communs a la chaine beta de l'hemoglobine humaine et qui sont impliques dans le repliement de la structure secondaire de type myoglobine. L'erythrocruorine d'arenicole possede une forte affinite pour l'oxygene. La fixation et le transport de celui-ci se font avec une forte cooperativite entre les sous-unites. L'etude fonctionnelle de la proteine dissociee puis reassociee montre que, comme dans l'hemoglobine des vertebres, l'unite fonctionnelle de l'erythrocruorine d'arenicole, est un tetramere (a#1 (a#2, b#1, b#2))