Abstract FR:

Dans ce travail, nous avons realise une etude detaillee de la couche cristalline de surface de corynebacterium glutamicum, une bacterie a gram positif d'interet industriel. Cette etude a revele une organisation complexe de la partie externe de l'enveloppe cellulaire : la couche s se presente sous forme d'un reseau de symetrie hexagonale forme par la proteine ps2. Cette couche est intimement liee a une couche sous-jacente de nature probablement lipidique. La proteine ps2 presente a son extremite c-terminale une sequence tres particuliere de 21 acides amines hydrophobes. Nous avons montre que cette sequence n'est pas impliquee dans la stabilite structurale de la couche s mais elle est indispensable a l'ancrage de ps2 dans la paroi bacterienne. Ces resultats nous ont permis de proposer un mode d'assemblage de la couche s de corynebacterium glutamicum. Selon ce mode, ps2 nouvellement synthetisee se fixe a la surface de la bacterie grace a l'ancrage de sa sequence c-terminale hydrophobe dans une couche lipidique. Dans cette configuration, la diffusion laterale des proteines ps2 aboutit a la formation d'une couche cristalline de surface.