Abstract FR:

Present en grande quantite dans les proteines alimentaires, l'acide l-glutamique est un carrefour metabolique et un substrat energetique important pour la cellule epitheliale intestinale. De nombreuses questions demeurent quant a son mecanisme d'absorption par l'epithelium intestinal : l'intervention d'un systeme de transport de faible affinite au cote d'un systeme de forte affinite specifique des acides amines anioniques est l'objet d'une controverse et la distribution des systeme de transport le long de l'axe crypto-villositaire est encore completement inconnue. Les lignees epitheliales intestinales en culture ont ete largement utilisees pour l'etude des mecanisme de transport des nutriments et de leur regulation. Le transport de l'acide l-glutamique a ete etudie dans la lignee epitheliale intestinale indifferenciee de rat iec-17 et la lignee epitheliale intestinale d'origine humaine caco-2. La captation de l'acide l-glutamique dans la premiere lignee fait intervenir le systeme de transport na#+-independant x#-#c, ainsi que les systemes na#+-dependants de basse et haute affinite asc et x#a#,# #g#-. Ce dernier ne joue qu'un role modeste dans la capacite de transport de ces cellules vis-a-vis de l'acide l-glutamique. Le systeme de transport epithelial b#0, decrit comme etant susceptible de transporter egalement cet acide amine ne semble pas etre present dans cette lignee. Le transport de l'acide l-glutamique dans la lignee d'origine cancereuse colique caco-2 ne fait intervenir que la composante na#+-dependante de haute affinite x##a#,# #g. Dans ces cellules, nous avons, en utilisant la technique de protection a la rnase, observe la presence du transporteur de l'acide l-glutamique eaat1 et montre que le transporteur eaat3 decrit comme etant present dans l'intestin grele est quasiment indetectable. La differenciation des cellules caco-2 en cellules de type enterocytaire s'accompagne d'une augmentation significative de la capacite de transport de l'acide l-glutamique ainsi que d'une augmentation de la quantite d'arn messagers codant pour la proteine eaat1, suggerant une regulation transcriptionnelle du transport de l'acide l-glutamique. En conclusion, nous avons mis en evidence l'implication de differents mecanismes de captation de l'acide l-glutamique suivant le modele cellulaire utilise, ainsi qu'une regulation du transport de cet amine au cours de la differenciation enterocytaire de la lignee caco-2.