Abstract FR:

Apres avoir isole la fraction active majoritaire de la lactoperoxydase (lp) bovine, nous avons etabli sa structure primaire. Cette proteine, a laquelle est lie un heme et des chaines glycaniques (10% de la proteine en masse), est formee d'une chaine polypeptidique unique de 612 residus, de masse moleculaire voisine de 70 kda. La lp est similaire a trois peroxydases humaines (thyroide peroxydase, myeloperoxydase, eosinophile peroxydase) et a une partie de la prostaglandine h synthase. La presence, dans la lp, d'un nombre impair de cys renforce l'hypothese selon laquelle l'heme serait lie a la proteine par l'intermediaire d'un pont disulfure, l'absence de thiol libre dans l'enzyme ayant ete prouvee anterieurement. De plus, la localisation preliminaire des ponts disulfure met en evidence la presence de 7 ponts intrachaine. Nous n'avons cependant pu mettre en evidence une cys liee a l'heme. Parallelement, et a partir d'elements de sequence dont nous disposions a l'epoque, nous avons obtenu, par la technique de polymerase chain reaction (pcr), une sonde adnc specifique du gene codant la lp caprine. Des etudes d'hybridation croisee ont ete effectuees, a partir d'hybrides somatiques hamster-ovin et hamster-bovin. Un nouveau groupe de syntenie a ete defini chez les ovins (u20), auquel appartient le gene de la lp. Nous envisageons ulterieurement de preciser la localisation chromosomique de ce gene dans les especes bovine, caprine, ovine et humaine. Enfin, grace aux techniques d'hybridation in situ et d'immunohistofluorescence sur des coupes histologiques de tissu mammaire caprin, nous avons mis en evidence la presence de la lp et de ses arnm dans les cellules acineuses de la glande mammaire