Abstract FR:

L'interaction actine-myosine est la base moleculaire du phenomene de la contraction musculaire. Nous avons caracterise les complexes formes entre l'actine et le sous-fragment-1 de la myosine (s#1). Nous avons d'abord choisi comme modele l'etude de l'interaction entre l'actine monomerique (actine-g) et le sous-fragment-1 de la myosine. Nos etudes de cinetiques rapides, en fluorescence, montrent qu'en solution le sous-fragment-1 de la myosine peut interagir soit avec une molecule d'actine pour former un complexe binaire (gs), soit avec deux molecules d'actine pour former un complexe ternaire (g#2s) suivant le rapport actine-g/s#1. La formation de ces complexes resulte d'une etape d'isomerisation precedee d'un pre-equilibre rapide. La vitesse de formation du complexe g#2s (50s#-#1) est proche de celle du complexe filament d'actine (actine-f)-s#1 (20s#-#1). Gs et g#2s sont dissocies par les nucleotides atp et adp avec des vitesses differentes. Les cinetiques et le mecanisme de dissociation de g#2s par l'atp sont tres proches de ceux observes pour la dissociation du complexe actine-f-s#1 par le nucleotide. G#2s semble donc un bon modele pour l'etude de l'interface actine-f-s#1. L'orientation des deux molecules d'actine dans g#2s est probablement tres proche de celle des deux sous-unites longitudinales adjacentes du filament d'actine en interaction avec la tete de myosine. L'interaction actine-f-s#1 a ete etudiee dans des conditions physiologiques. La constante de vitesse d'association du s#1 avec l'actine-f est une fonction du nombre de s#1 fixes par actine dans le polymere. Les resultats sur l'interaction de l'actine-g ou -f avec le sous-fragment-1 de la myosine suggerent que differentes proprietes mecaniques lors de l'interaction actine-myosine peuvent etre correlees avec differentes orientations de la tete de myosine et differents rapports actine/myosine