Abstract FR:

Cette etude met en evidence le role joue par la matrice proteique sur les proprietes du site actif et inversement le site actif sur la matrice proteique. Toutes variations de ph ou de concentration saline du milieu exterieur modulent l'ionisation des residus histidine distribues au sein de la proteine. Cet effet se repercute sur l'ensemble des interactions entre tous les residus. Le champ electrostatique est un des facteurs responsable de la modulation des interactions entre les residus de la proteine. De plus, le nombre, la force, l'heterogeneite des liaisons h intrahelicoidales et les interactions proteine-solvant evoluent avec le milieu. Toutes variations du milieu exterieur se repercutent sur les interactions fer-ligand. Les variations des etats des spins du fer et la geometrie de la liaison fer-ligand sont sensibles aux conditions du milieu exterieur. Toutes variations au niveau du site actif se repercutent au sein de la matrice proteique: champ electrostatique et les interactions intra- interhelicoidales et proteine-solvant. Ce travail a montre qu'il existe au sein de la myoglobine une forte interactivite entre le site actif et la matrice proteique. Cette interactivite permet a la myoglobine d'etre un recepteur et un transmetteur efficace