Abstract FR:

L'etude comparative des specificites vis-a-vis des differents substrats o-diphenoliques ainsi que les effets inhibiteurs des acides carboxyliques montrent de fortes analogies de comportement entre les polyphenoloxydases (ppo) de pomme et de scarole. Concernant la tyrosinase de champignon, l'affinite des composes phenoliques testes (substrats et inhibiteurs) est nettement plus grande que celle observee avec les 2 autres ppos. Deux modes d'action sont impliques dans l'inhibition de la ppo de pomme et de la tyrosinase de champignon par le 4-hexylresorcinol (4hr) : une inhibition competitive lors de la catalyse et une denaturation irreversible de l'enzyme lors de son incubation en absence de substrat. La cinetique de denaturation montre une disparition de 4hr concomitante a l'apparition d'un compose x qui possede au moins une fonction phenol et une masse moleculaire proche du double de celle du 4hr. L'effet inhibiteur des cyclodextrines (cd) varie selon les substrats phenoliques et les ppos etudies. Afin de determiner les pourcentages d'inhibition, des equations tenant compte des constantes d'affinite respectives du compose phenolique pour l'enzyme (km) et pour la cyclodextrine (k#d) ont ete etablies. L'effet de la -cd dans un melange de 2 substrats phenoliques se traduit par un niveau variable d'inhibition voire une legere activation selon la composition du melange. L'inhibition de la ppo de scarole par un extrait commercial de papaine est due a des composes presents dans l'extrait auxquels sont attribues deux effets. Le premier concerne l'apparition d'une phase de latence precedant les produits colores formes lors de la catalyse enzymatique. Il s'agit de composes thiols parmi lesquels sont mises en evidence la cysteine et la -glutamyl-cysteine. Le deuxieme effet se traduit par une denaturation irreversible lors de l'incubation de la ppo avec l'extrait de papaine et provient d'un derive du triethylene-glycol.