Abstract FR:

La structure cristalline du complexe entre la ribonuclease externe de b. Amyloliquefaciens, la barnase, et un inhibiteur nucleotide, d(gpc) a ete resolue a 0,22 nm de resolution. La proteine a ete obtenue a partir du gene clone dans e. Coli. Apres purification et cocristallisation en sulfate d'ammonium 3;0 m avec le d(gpc), des cristaux ont ete obtenus dans le groupe d'espace p3#121, avec des parametres de maille a=b=0,58 nm et c=0,85 nm. Les donnees de diffraction ont ete enregistrees sur film a lure, orsay, et sur un detecteur bidimensionnel fast a l'embl, heidelberg. La structure de la barnase resolue en presence de zinc par mauguen et al. En 1982 (nature, 297, pp. 162-164) a ete utilisee comme modele pour resoudre le probleme des phases par la methode du remplacement moleculaire. Les fonctions de rotation et de translation ont donne la position de la molecule dans l'unite asymetrique du cristal de complexe. Apres affinement de cette position avec le programme d'affinement en blocs rigides, corels, les coordonnees atomiques ont ete affinees par dynamique moleculaire avec le programme gromos. Le facteur r a atteint 26% a 0,ee nm de resolution et l'analyse de la carte de densite resultante a permis de modeliser deux conformations alternatives du nucleotide. Ces deux positions du d(gpc) ne sont pas au site de reconnaissance de la barnase mais certainement dans un site de fixation secondaire. Par consequent, les interactions proteine-inhibiteur observees ne sont pas productives