Abstract FR:

Plusieurs techniques de clonage n'ont pas permis l'obtention du gene de l'arg-arnt synthetase de levure. Par contre, l'isolement du gene aspartyl-trna synthetase de levure a permis d'aborder l'etude des relations structure-fonction de cette enzyme. Delimitation de certaines zones sensibles de la molecule: a) l'insertion de deux ou quatre acides amines via des insertions d'oligonucleotides dans le gene montre que la premiere moitie n- terminale de l'enzyme est responsable de la premiere etape catalytique (activation de l'acide aspartique). B) deletions a partir de l'extremite c terminale, mise en evidence du role dans le positionnement fonctionnel de l'arnt**(asp). L'aspartyl-trna synthetase a ete surproduite dans la levure et dans escherichia coli ou l'enzyme conserve son activite. Les dix derniers residus de l'extremite c terminale sont impliques aussi bien dans le positionnement fonctionnel de l'arnt**(asp) que dans l'etape d'activation