Abstract FR:

Existence d'une collogenase active dans les tissus mineralises de dent humaine, l'enzyme est purifiee a homogeneite par disomatographie. Elle est constituee d'une seule chaine peptidique, de masse moleculaire 67 kdaltoris et a point isoelectrique de 5,7. C'est une zinc-metalloproteine. Existence d'un inhibiteur endogene specifique de cette collagenase, ainsi que deux formes latentes de collagenase issues respectivement de la pulpe et des tissus mineralises, et presentant des modes d'activation differents. La production d'anticorps anticollagenase a permis de montrer l'existence de communautes immunologiques avec la collagenase pulpaire, celle de fibroblastes humains et avec une collagenase bacterienne. Une etude immunohistochimique sur des coupes dentaires montre que la presence de collagenase dans la pulpe dentaire au niveau des fibroblastes et des fibres conjonctives au niveau des odontoblastes et de leurs prolongements au front de mineralisation