Abstract FR:

Les peptides membranaires sont connus pour adopter une structure helicoidale au contact des membranes cellulaires. Si des residus comme l'asparagine et la proline, qui sont connus comme des destabilisateurs d'helices, sont presents dans ces peptides, qu'advient-il de l'helicite ? ce travail aborde la question par l'analyse structurale de deux peptides appartenant a des proteines en interaction avec la membrane cellulaire: un peptide representant le domaine 7 du recepteur heptatransmembranaire nk-1 un peptide representant l'helice 3 de l'homeodomaine antennapedia. Ces deux peptides contiennent la sequence asn-pro ou pro-asn. Les techniques principalement employees lors de cette etude sont la resonance magnetique nucleaire (rmn) et la modelisation moleculaire. Les resultats obtenus montrent que le peptide representant le domaine 7 du recepteur nk-1 adopte une structure qui peut etre resumee par deux helices dont les axes forment un angle de 90. Cette cassure est due a la sequence asn-pro. Dans le cas du peptide representant l'helice 3 de l'homeodomaine antennapedia et de son analogue contenant la sequence pro-asn, les resultats montrent que l'helicite n'est pas un facteur determinant dans le phenomene de translocation au travers les membranes que possede ce peptide. Un mecanisme impliquant un rearrangement des lipides membranaires a ete evoque. Enfin, pour mener certaines de ces etudes structurales par rmn, il a ete necessaire d'employer un nouveau solvant, le perfluoro-tertio-butanol. Pour generaliser son utilisation en rmn, nous avons etudie son comportement vis a vis de peptides modeles