Abstract FR:

Les proteines sont largement impliquees dans les proprietes moussantes des vins. Notre etude s'est poursuivie par les caracterisations qualitative et quantitative des proteines des mouts et des vins champenois. L'estimation directe par 4 methodes de la teneur en proteines des mouts et des vins montre une extreme disparite des resultats due aux interferences. La methode de bradford (1976) semble donner les resultats les plus proches de la realite. Les complexes proteine-colorant se forment lentement dans le vin. Il est donc imperatif de realiser les mesures a un temps precis, surtout lors de comparaisons. Les composes phenoliques et l'ethanol interferent largement. Leurs interferences ne sont pas additives. Par ailleurs, la contribution des composes non proteiques a la do#5#9#5 peut atteindre 60% de la valeur totale, alors que les gelatines ne sont pas dosees. Le dosage direct de bradford (1976) n'a donc qu'une fiabilite limitee. Il est ainsi difficile d'apprecier avec exactitude l'influence des divers traitements et collages sur l'evolution de la concentration en proteines. Grace a leur dualite de composition, les glycoproteines agissent sur la tension superficielle d'un milieu et sur sa viscosite, deux proprietes essentielles pour la formation d'une bulle et la stabilisation de la mousse. L'etude des glycoproteines des vins est apparue pour cela interessante. Certaines proteines des vins reagissent positivement a la coloration au pas apres sds-page. Une etude plus generale a donc ete entreprise afin de caracteriser les proteines d'un vin de chardonnay retenues par la concanavaline a (con a). En gradient de ph, ces proteines se scindent en deux groupes, dont les pl se situent a environ 2,5 et 3,9. L'electrophorese preparative a ensuite permis l'obtention de proteines purifiees. Un traitement enzymatique a la n-glycanase montre que la proteine de 24/25 kda est une n-glycosylproteine. Les proteines de 24/25 et 62/64 kda, qui proviennent de la baie de raisin, presentent une hydrophobicite nettement superieure a la moyenne des proteines du vin, a l'inverse de la proteine de 30 kda. Cependant, l'hydrophobicite de la fraction totale retenue sur con a est faible en raison du pourcentage important de serine provenant des mannoproteines levuriennes, mais aussi par la nature hydrophile des nombreux oligo- et polysaccharides presents