Abstract FR:

Les resultats que nous presentons concernent la caracterisation de la fonction de la phosphoproteine nucleaire eb2 du virus d'epstein-barr. Avant d'aborder l'aspect virologique de la fonction d'eb2, nous avons decide de mettre au point des systemes modeles dans lesquels l'effet de la proteine eb2 est detectable et reproductible. Nous avons etabli des modeles dans lesquels nous avons demontre que eb2 augmente, non transcriptionnellement, l'accumulation cytoplasmique d'arns cat contenant un intron excisable (arn transcrits a partir du plasmide pblcat2), partiellement excisable, ou ne contenant pas d'intron. Cet effet est aussi observe pour les arn -globine destabilises, et pour les arn eb2 amputes dans la region codante, ou contenant des codons non sens dans la phase de lecture bmlf1. Nous avons evalue si les arns que nous avons quantifies etaient correctement et precisement epissages, coupes en 3' et polyadenyles. Nous avons etudie d'abord le plasmide pblcat2. Nos resultats demontrent que la majorite des arns cat transcrits a partir du plasmide pblcat2, bien que polyadenyles, sont de taille plus petite que celle attendue et sont incorrectement episses. En presence de eb2, les arns cat correctement episses sont majoritaires et polyadenyles. Il semble que, en presence de eb2, les sites proximaux d'epissage 5' soient preferentiellement utilises avec le site d'epissage 3' de l'intron de t de sv40. Bien que cela reste a demontrer, il se pourrait donc que la fonction de eb2 soit unique et explique tous les resultats que nous avons obtenus. En effet, les precurseurs de ces arns surexprimes de maniere transitoire, pourraient contenir des sites cryptiques d'epissage dont l'utilisation n'est plus regulee par les proteines cellulaires sr, dont la quantite est limitante dans le noyau, et qui sont connues pour influer sur l'utilisation des sites d'epissage alternatif 5' et 3'. Eb2 pourrait alors complementer ces proteines, et pourrait donc etre un equivalent viral des proteines sr