Abstract FR:

La resonance magnetique nucleaire permet l'etude des proteines en solution, aussi bien d'un point de vue structural que dynamique. Apres un rappel des proprietes determinantes de la structure tridimensionnelle des proteines, sont abordees les experiences majeures de la r. M. N. A deux dimensions, qui delivrent les parametres necessaires a la reconstruction d'un modele structural (distances inter-hydrogenes et angles diedres). L'obtention de ce modele repose, d'une part sur l'analyse correcte des distances issues des experiences, d'autre part sur l'utilisation d'algorithmes informatiques permettant de parcourir efficacement l'espace conformationnel, tels que la methode de distance-geometrie et la dynamique moleculaire. Une strategie hybride utilisant successivement les deux types d'algorithme a ete employee sur l'alpha-cobratoxine (71 acides amines): elle a permis l'evaluation des deux methodes et a conduit a un ensemble de solutions structurales qui sont comparees avec le modele cristallographique independamment propose