Abstract FR:

La lipoproteine lipase (lpl) est une enzyme-cle du metabolisme des lipoproteines. Fixee a la surface des cellules endotheliales des capillaires sanguins, elle catalyse l'hydrolyse des triglycerides contenus dans les chylomicrons et les vldl. Nous avons clone et sequence l'adnc du gene lpl du poisson zebre. La comparaison des sequences lpl actuellement connues, en acides amines et en nucleotides, (12 especes au total), nous a permis de noter de grandes similitudes (exons 5 et 6) demontrant l'existence de structures fonctionnelles communes conservees au cours de l'evolution, mais egalement des divergences (exons 9 et 10) traduisant probablement des differences de sites fonctionnels. Ces comparaisons inter-especes ont revele une certaine constance du taux d'evolution des lpl au cours du temps et dans les diverses lignees etudiees. L'exon 10 du gene lpl est non traduit chez les mammiferes, et partiellement traduit chez le poulet et le poisson. La comparaison inter-especes effectuee a revele la presence dans cet exon de certaines deletions et insertions caracteristiques d'especes et d'elements riches en a ou a + t. L'etude du mecanisme moleculaire d'une deletion homozygote du gene lpl humain nous a permis de montrer l'existence d'une structure en tige-boucle qui serait a l'origine d'une recombinaison intron-alu. Cette etude a par ailleurs, revele la presence dans l'intron 9 du gene lpl humain, de 3 sequences alu. Nous avons sequence 976 paires de bases du promoteur du gene lpl de rat. La comparaison de la sequence obtenue avec celles des promoteurs des genes de l'homme et de la souris, nous a conduit a mettre en evidence de nouveaux sites cis-regulateurs potentiels dans les promoteurs des 3 especes comparees.