thesis

Etude de l'activite enzymatique de l'actomyosine du myometre humain. Comparaison des proprietes des isoformes des proteines contractiles des uterus gravides et non gravides

Defense date:

Jan. 1, 1990

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Institution:

Paris 6

Disciplines:

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Abstract EN:

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Abstract FR:

Les mesures de l'activite enzymatique de la myosine purifiee a partir d'uterus gravide ou non gravide et activee par l'actine d'uterus gravide ou non gravide ont montre que les vmaxact ne differaient pas de maniere significative, alors que le kapp de l'actine d'uterus gravide etait environ 3 fois plus eleve que celui de l'actine d'uterus non gravide. Des experiences croisees ont montre que cette difference provenait de l'actine. Les activites k-edta atpasiques des sous-fragments s1 de la myosine d'uterus gravide ou non gravide sont apparues identiques. L'activite atpasique de l'acto-s1 mesuree en fonction de la concentration en atp, a montre que la vmaxatp etait plus elevee avec les proteines d'uterus gravide qu'avec les proteines d'uterus non-gravides, les km n'etant pas differents. Les mesures des activites atpasiques de l'acto-s1, en fonction de la concentration en actine, ont montre que les proteines d'uterus gravide ont un kapp et une vmaxact plus faibles que ceux des proteines d'uterus non gravide. En absence d'atp, l'affinite de l'actine d'uterus gravide pour son site sur le s1 homologue est environ cinq fois plus grande que celle de l'actine d'uterus non gravide pour le s1 d'uterus non gravide. Nous avons donc trouve que plus l'affinite apparente de l'actine pour le s1 est grande (et aussi sa constante d'affinite ka) (uterus gravide) moins l'affinite apparente de l'actine pour la myosine est grande. D'un point de vue physiologique, les valeurs plus grandes du ka et de l'affinite apparente de l'actine pour le s1 de myometre uterin sont probablement importantes pour l'economie des contractions dans l'uterus gravide