Abstract FR:

Les resultats presentes sont repartis en deux grands themes centres autour d'une meme proteine, la ferredoxine 2fe-2s (fd) de la cyanobacterie synechocystis sp. Pcc 6803. Ces deux themes sont: 1) l'etude par resonance magnetique nucleaire homo et heteronucleaire a deux dimensions de la ferredoxine 2fe-2s. Cette etude a permis l'attribution sequentielle, en proton et azote 15, de l'ensemble des acides amines non affectes par le paramagnetisme du centre fer-soufre, l'identification d'elements de structure secondaire et la determination du repliement tertiaire de la proteine. Suite a ces resultats, l'existence d'un pont disulfure entre les cysteines 18 et 85 a ete proposee. 2) l'etude structurale et fonctionnelle du complexe photosysteme i/ferredoxine (psi/fd) ponte chimiquement: l'utilisation de deux agents pontants (edc et nhs) a permis la realisation d'un complexe dans lequel le transfert d'electron entre le psi et la fd est efficace (teste par resonance paramagnetique electronique), ainsi que l'identification precise des acides amines pontes chimiquement (glu 94 de la ferredoxine et lys 106 de la sous-unite psi-d). Par la suite, les cinetiques de transfert d'electron, dans le complexe covalent, ont ete mesurees par spectroscopie d'absorption par eclair et comparees au transfert entre proteines libres. Ces resultats ont permis de conclure que la ferredoxine est pontee a son site physiologique dans 60 a 70% des centres reactionnels photosysteme i. La ferredoxine pontee sur le photosysteme i a ete visualisee par microscopie electronique. Cette methode a montre que la ferredoxine et la flavodoxine sont pontees, chimiquement, au meme endroit sur le photosysteme i