Contribution a l'etude de la dynamique de proteines adsorbees a l'interface solide/solution aqueuse : adsorption, desorption et echange
Institution:
Université Louis Pasteur (Strasbourg) (1971-2008)Disciplines:
Directors:
Abstract EN:
Pas de résumé disponible.
Abstract FR:
Les cinetiques chimiques realisees en phase heterogene dans des conditions de degenerescence de l'ordre par rapport aux proteines en solution ont montre que le depart des proteines adsorbees sur diverses surfaces etait un processus du premier ordre par rapport aux molecules en solution. Cette loi de vitesse a ete obtenue pour un support d'adsorption constitue de particules colloidales (latex de polystyrene sulfatees, dioxyde de titane rutile) et sur les parois d'un tube de silice hydrophile. Les proteines utilisees ont ete des proteines plasmatiques humaines (albumine, fibrinogene), des enzymes salivaires (lysozyme) et une proteine du lait (apo - lactalbumine). Un modele mathematique simple a suggere que les modifications conformationnelles des especes adsorbees doivent etre prises en compte dans la description des reactions de desorption et d'echange. Des estimations de l'energie d'activation pour la desorption ont ete obtenues a l'aide de la loi d'eyring