Abstract FR:

Les niveaux d'amp cyclique d'une souche d'escherichia coli varient en fonction de la source de carbone du milieu de culture. Ces niveaux dependent de l'activation de l'adenylate cyclase (ac) par l'enzymeiia-glucose phosphoryle, un composant du systeme des phosphotransferases (pts) specifique du transport du glucose. Au cours du transport du glucose, l'enzymeiia-glucose est dephosphoryle ; en consequence, l'ac n'est pas activee et les niveaux d'amp cyclique sont faibles. L'effet activateur de l'enzymeiia-glucose s'exerce via le domaine cooh-terminal de l'ac. Nous avons montre que ce mode de regulation est conserve dans le cas de l'ac de pasteurella multocida, une bacterie de la famille des pasteurellaceae. Nous avons isole des mutants de l'ac d'escherichia coli qui sont des formes tronquees de la proteine a l'extremite cooh-terminale. L'un de ces mutants synthetise la meme quantite d'amp cyclique que l'ac sauvage, bien qu'il ne soit pas soumis a la regulation par l'enzymeiia-glucose. En consequence, en presence de glucose, les niveaux d'amp cyclique d'une souche contenant cette proteine tronquee sont plus eleves que ceux d'une souche contenant l'ac sauvage. Ces resultats indiquent une inhibition de l'activite catalytique par le domaine regulateur cooh-terminal. Le role de l'enzymeiia-glucose serait de relever cette inhibition en interagissant directement ou indirectement avec le domaine regulateur. En presence de glucose 6-phosphate, les niveaux d'amp cyclique d'une souche sauvage sont parmi les plus faibles. Le glucose 6-phosphate est transporte dans la bacterie par le systeme uhp, systeme de type senseur/regulateur. Nous avons montre qu'en absence d'un systeme uhp fonctionnel, le glucose 6-phosphate peut etre utilise par la bacterie apres son hydrolyse periplasmique par une phosphatase acide. Le glucose ainsi genere est transporte par le pts. Cette voie d'entree du glucose 6-phosphate est a l'origine de niveaux d'amp c yclique eleves car la quantite de glucose produite par la phosphatase ne permet pas de saturer le pts. En consequence, une partie de l'enzymeiia-glucose phosphoryle est disponible pour activer l'ac. Nous avons egalement montre que le flux d'entree du glucose 6-phosphate via la permease uhpt, inhibe, independamment des autres proteines du systeme uhp, l'activite du pts. En ce qui concerne, l'enzymeiia-glucose, il n'est plus actif, ni sous forme phosphorylee pour sa fonction de transport du glucose, ni sous forme dephosphorylee pour sa fonction d'exclusion d'inducteur. Le flux de transport du glucose 6-phosphate via uhpt controle donc indirectement l'activite de l'ac en bloquant le pts