Abstract FR:

Une activité pectine-méthyl-estérase ioniquement liée à la paroi végétale du lin a été extraite de cals et de jeunes plantes de lin. Cette activité enzymatique libère une fonction carboxylique à partir d'un méthyl ester de galacturonate. 6 isoformes de pI variant de 5,5 à plus de 9 sont observées. Une forme, de point isoélectrique supérieur à 9, a été partiellement purifiée, ses caractéristiques, masse moléculaire, proche de 67000, une affinité de 0,27% pour une forme et de 0,072% pour l'autre isoenzyme. Les formes neutres présenteraient un mode d'action différent de celui de la forme basique. La répartition de ces isoenzymes dans la plante est hétérogène. Toutes les isoenzymes sont observées dans les cotylédons et dans l'apex de l'hypocotyle. Dans la racine et la base de l'hypocotyle, seul l'isoforme basique est révélée après focalisation isoélectrique. Compte tenu de leurs différentes caractéristiques, un rôle possible est proposé pour ces différentes formes