Abstract FR:

L'osmoprotection est une reponse cellulaire commune a l'ensemble des organismes vivants. Elle repose essentiellement sur l'accumulation intracellulaire de petites molecules organiques appelees osmoprotecteurs, lesquels se substituent au glutamate de potassium. Au cours de cette etude nous avons montre que tous les osmoprotecteurs ne sont pas fonctionnellement equivalents chez erwinia chrysanthemi. De plus, l'effet osmoprotecteur de ces composes n'est pas uniquement lie a leur accumulation passive dans la cellule. En effet, la presence de proteines specifiques de chaque famille d'osmoprotecteurs est necessaire pour que leur effet benefique se manifeste. Ces conclusions reposent sur l'obtention de deux classes de mutants d'e. Chrysanthemi specifiquement affectes au niveau de l'osmoprotection par la glycine betaine en milieu hypersalin. Les mutants de la premiere categorie sont mutes au niveau du gene bspa. Ce gene code une proteine membranaire presentant une grande extension periplasmique. La proteine bspa possede de nombreux homologues chez les eubacteries et les archae. Certains de ces homologues ont ete decrits comme etant des canaux mecanosensibles. Bspa ne semble pas etre un canal mais un regulateur de l'activite de canaux. Son role serait de participer a la detection de l'accumulation de la glycine betaine et de transmettre cette information aux systemes d'efflux du potassium. Les mutants de la deuxieme categorie sont affectes dans la biosynthese de l'antigene-o. L'effet de ces mutations sur les mecanismes d'osmoadaptation serait indirect. La croissance de ces mutants en milieu hypersalin en presence de glycine betaine peut etre restauree par la surproduction de deux proteines homologues a pbp7 et sspa d'escherichia coli. Outre leur implication dans la biosynthese du peptidoglycane ces proteines seraient egalement impliquees dans la reponse osmotique indirectement en modulant les teneurs intacellulaires en nucleosides triphosphates. .