Abstract FR:

Les rotavirus sont constitués d'une triple capside icosaédrique. La glycoprotéine VP7 constitue la couche externe de la capside. VP7 intervient dans la régulation de la transcription et l'entrée du virus. Ces différentes fonctions dépendent de sa conformation structurale, laquelle est conditionnée par la présence ou l'absence de certains cations. Au cours de ce travail, nous avons caractérisé les intéractions cationiques essentielles à l'assemblage de VP7 sur VP6 et à sa solubilisation. Nous avons comparé des structures de particules possédant ou pas VP7. Nos résultats montrent que VP7 inhibe la transcription en imposant un changement de position et d'orientation des trimères de VP6 situés autour des axes 5 qui provoque le rétrécissement des canaux de type I. Enfin, nous avons précisé le rôle de VP7 et d'un peptide (pep46) dans l'entrée du rotavirus et du birnavirus respectivement. Ces deux virus utilisent le même mécanisme d'entrée, une endocytose suivie d'une perméabilisation de la membrane endosomale faisant intervenir un gradient calcique et une protéase.