Abstract FR:

La famille MIP (Major Intrinsic Proteins) regroupe un ensemble de protéines transmembranaires réparties en trois sous-groupes fonctionnels : les aquaporines, les facilitateurs du glycérol et les aquaglycéroporines. Le travail présenté dans cette thèse concerne l'étude des relations entre la structure et la sélectivité des membres de la famille MIP. Nous avons montré l'importance de certains domaines dans la fonction et l'organisation quaternaire d'une aquaporine (AQPcic) et d'un facilitateur du glycérol (GlpF). Le comportement différentiel des canaux hydriques et glycérol en détergents non-dénaturants a été mis en évidence. Nous avons caractérisé fonctionnellement et déterminé l'état d'oligomérisation de l'aquaporine AeaAQP et des aquaglycéroporines GlaLlac et NLM1. L'ensemble de ces résultats permet de proposer un modèle établissant la relation entre la structure quaternaire et la sélectivité des protéines de la famille MIP.