Abstract FR:

L'adhérence à la matrice extracellulaire dépendante des récepteurs Intégrines contrôle la prolifération, la survie, la différenciation et la migration des cellules. La protéine ICAP-1 inhibe la formation des adhérences en interagissant avec le domaine cytoplasmique de l'Intégrine bétal. Nous avons montré qu'ICAP-1 est colocalisée avec l'Intégrine bétal dans des lamellipodes générés en début d'étalement cellulaire sur Fibronectine. Elle interagit à ce niveau avec deux nouveaux partenaires identifiés par la technique du double hybride chez la levure : la protéine suppressive de métastases NM23-H2, et la protéine UFD1L, impliquée dans la protéolyse cellulaire. Par ailleurs, la translocation nucléaire d'ICAP-1, contrôlée par un signal de localisation nucléaire et l'interaction avec l'Intégrine bétal, induit une stimulation de la prolifération cellulaire et la transcription du gène c-myc. Enfin la fonction d'ICAP-1 est régulée par un double processus d'ubiquitinylation, contrôlant sa dégradation par le Protéasome et les interactions protéiques.