Etude structurale et fonctionnelle de glycoside hydrolases et d'une iodo-péroxydase de la flavobactérie marine Zobellia galactanivorans, impliquées dans l'interaction avec les algues
Institution:
Paris 6Disciplines:
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La surface des algues est colonisée par des bactéries marines hétérotrophes qui entretiennent avec leurs hôtes différentes relations trophiques. Zobellia galactanivorans, une flavobactérie marine, est un modèle de l'interaction entre les bactéries et les algues. 3 % des gènes de cette bactérie sont impliquées dans la dégradation de polysaccharides. De plus on retrouve, dans son génome, des enzymes participant à des métabolismes originaux comme celui de l'iode. Je me suis intéressé à 3 aspects moléculaires de l'interaction entre Z. Galactanivorans et les algues. Premièrement le génome de Z. Galactanivorans possède deux nouvelles iota-carraghénases de la famille GH 82, plus courtes que celles déjà décrites. Dans le but d'identifier la machinerie catalytique de ces enzymes, je me suis basé sur l'alignement multiple de l'ensemble des séquences de la famille GH 82 pour réaliser des expériences de mutagenèse dirigées sur la iotases d'Alteromonas fortis et ainsi expliquer le mécanisme catalytique de cette famille de glycoside hydrolase. J'ai également effectué une première caractérisation biochimique et structurale de deux membres d'une nouvelle famille de glycoside hydrolases, identifié, dans le génome de Z. Galactanivorans, au sein d'opérons putatifs très probablement impliqués dans la dégradation de polysaccharides sulfatés. Enfin, j'ai résolu la première structure cristallographique d'une iodoperoxydase vanadium-dépendante d'origine bactérienne. Cette enzyme pourrait être impliquée dans un mécanisme de détoxification de la bactérie, suite à un ''burst oxydant'' généré par l'algue. Cette première structure permet de revoir et de discuter l'évolution de ces protéines.